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jueves, 1 de diciembre de 2011

El mecanismo de pliegue de las proteínas

Las proteínas son los bloques de construcción más importantes de la vida. Para que el cuerpo funcione apropiadamente, la secuencia de aminoácidos tiene que ser plegada en una definida estructura tridimensional dentro de cada célula. Si falla este proceso de plegado de alta complejidad, aparecen enfermedades graves como el cáncer, el Alzheimer o el Parkinson.

Durante mucho tiempo, los investigadores biomédicos han tratado de entender, en detalle, de qué forma se produce el plegado. Una de estas cuestiones era cómo las enzimas ayudaban al plegado. En el caso de la proteína parvulin al menos, un grupo de enzimas ayudantes del plegado, las nuevas respuestas vienen de la mano de los científicos del Centro de Biotecnología Médica de la Universidad de Duisburg-Essen (UDE), Alemania. Los doctores Peter Bayer y Jonathan W. Mueller, lograron visualizar los átomos simples de hidrógeno dentro del núcleo de cristales de alta difracción, de la proteína parvulin Par14. Su estudio fue publicado en el Journal of the American Chemical Society.

Entre otras, estas enzimas son los responsables de plegar y mantener las proteínas en su estructura tridimensional nativa. Aunque existe un profundo conocimiento sobre la estructura y mecanismos de estas enzimas, el papel de los aminoácidos individuales en el núcleo catalítico de parvulin ha permanecido desconocido hasta la fecha.

Los átomos de hidrógeno son muy pequeños y, por tanto, normalmente invisibles a los ojos de los rayos X en la investigación de proteínas. Dentro del núcleo de la proteína Par14, sin embargo, pudieron ser visualizadas por los científicos de la Universidad de Bayreuth.

“Esto nos ha ayudado enormemente. Pudimos realizar una intrincada red de enlaces de hidrógeno que conectaban los diferentes aminoácidos dentro del núcleo de la proteína”, comentaba el Dr. Mueller. Si uno de estos aminoácidos se sustituye por otro bloque de construcción de proteínas, la actividad catalítica casi se desvanece completamente. Y esta es la primera prueba de que una extensa red de enlaces de hidrógeno es el elemento central de las enzimas ayudantes de plegado, del tipo parvulin.

  • Referencia: AlphaGalileo.org, 25 de noviembre 2011
  • – Vía Universität Duisburg-Essen.
  • Fuente: Journal of the American Chemical Society.
  • Información bibliográfica completa: Jonathan W. Mueller, Nina M. Link, Anja Matena, Lukas Hoppstock, Alma Rüppel†, Peter Bayer, and Wulf Blankenfeldt, Crystallographic Proof for an Extended Hydrogen-Bonding Network in Small Prolyl Isomerases, Journal of the American Chemical Society, DOI: 10.1021/ja2086195, Publication Date (Web): November 14, 2011.
  • Traducido por Pedro Donaire
  • http://bitnavegante.blogspot.com/2011/11/el-mecanismo-de-pliegue-de-las.html?utm_source=feedburner&utm_medium=feed&utm_campaign=Feed%3A+bitnavegante+%28BitNavegantes%29&utm_content=Google+Reader&utm_term=Google+Reader